BIOGRAFÍA
Kazutoshi Mori (Kurashiki, Japón, 1958) se graduó en la Facultad de Ciencias Farmacéuticas de la Universidad de Kioto en 1981, donde obtuvo también el título de doctor y, en 1985, fue nombrado Assistant Professor en la Universidad Farmacéutica de Gifu. En 1989 se trasladó a la Universidad de Texas (Estados Unidos) para realizar investigación postdoctoral en el Centro Médico Southwestern y allí trabajó sobre la respuesta a proteínas mal plegadas, lo que marcaría por completo el curso de su investigación posterior. En 1993 regresó a Japón: primero al Instituto de Investigación HSP (Heat Shock Protein), donde trabajó entre 1993 y 1999; en 1999 fue nombrado Associate Professor en la recién creada Escuela de Posgrado en Bioestudios de la Universidad de Kioto y cuatro años más tarde se convirtió en catedrático de Biofísica en la Escuela de Posgrado en Ciencias de esa misma universidad. Actualmente es catedrático distinguido en el Instituto de Estudios Avanzados de la Universidad de Kioto (Japón).
CONTRIBUCIÓN
Cuando la capacidad de la célula para plegar proteínas se ve superada por la cantidad de proteínas a plegar, o cuando las condiciones de plegamiento están sometidas a condiciones de estrés (por ejemplo, debido a la falta de oxígeno o nutrientes), las proteínas no consiguen plegarse correctamente, volviéndose tóxicas debido a fenómenos de agregación y deben ser reparadas o eliminadas por un proceso que cumple un papel comparable al de un cubo de basura que debe vaciarse. Este mecanismo, conocido como respuesta a proteínas mal plegadas (unfolded protein response, o UPR). Cuando esta maquinaria está en marcha, la célula pausa todos sus procesos de fabricación de más proteínas hasta que se reinicia y puede volver a funcionar con normalidad. Kazutoshi Mori y Peter Walter descubrieron este proceso de manera simultánea, aunque independiente –nunca han firmado un paper conjunto-, y ambos publicaron sendos artículos con sus descubrimientos en el mismo año, 1993, en la revista Cell. Identificaron una enzima, denominada IRE1, que actúa como un sensor de las proteínas no plegadas y envía señales de alerta hacia el núcleo de la célula para corregir el plegamiento defectuoso y eliminar las proteínas mal plegadas. Para estudiar este proceso, utilizaron células de levadura en los inicios de sus investigaciones, ya que son como tubos de ensayo en un sistema vivo. El resultado final llegó cuando, al extrapolar las características más destacadas que descubrieron en la levadura a las células humanas, eran igual de válidas.